新冠病毒是如何侵染人体的？三家团队合力破解(2)

这也许可以解释为什么新冠病毒和SARS与ACE2的结合能力不一样，这种结合能力可能影响了病毒的传染力。但究竟是增强还是减弱，还需要通过其他实验手段验证。

RBD-ACE2-B0AT1 复合物与冠状病毒S蛋白的结构比较，二者通过RBD结构域锚定在一起（左，新型冠状病毒2019-nCoV；右，SARS-CoV）

据悉，清华大学王新泉教授研究团队和中国科学院微生物研究所齐建勋研究团队分别独立解析了ACE2的N端蛋白酶结构域与新冠病毒S蛋白受体结合结构域的晶体结构。这些信息与周强团队的电镜结构互为支持、互为补充。

值得一提的是，三个独立团队都选择在第一时间将其复合物的原子坐标向全社会公布，以提高其可能的利用率。

西湖大学周强团队的ACE2全长蛋白与新冠病毒S蛋白受体结合结构域的复合物原子坐标可以点击以下网址下载：

https://www.jianguoyun.com/p/DVLSdMkQiJ2OCBjbwt8C

清华大学王新泉团队的ACE2蛋白酶结构域与新冠病毒S蛋白受体结合结构域的复合物原子坐标可以点击以下网址下载：

https://www.jianguoyun.com/p/DTJ03HoQ3MX2BhjiwN8C

中科院微生物所齐建勋团队的ACE2蛋白酶结构域与新冠病毒S蛋白受体结合结构域的复合物原子坐标可以点击以下网址下载：

#/resource/detail?no=NMDCS0000001

西湖大学周强团队的ACE2全长蛋白与氨基酸转运蛋白的原子坐标可以点击以下网址下载，

关闭状态：

https://www.jianguoyun.com/p/DSJqlq4QiJ2OCBjCwt8C

开放状态：

https://www.jianguoyun.com/p/DWdO-qMQiJ2OCBjGwt8C

我们距离“特效药”还有多远

RBD-ACE2-B0AT1复合物的冷冻电镜密度图，框内为RBD与ACE2的相互作用界面

起始于2019年底的新冠病毒引发的肺炎疫情已渐趋平缓。然而因为至今仍缺乏针对病毒的特效药，公众对与病毒相关的科学研究格外期待。

周强团队表示，此次对复合物结构的解析属于基础研究领域的突破，与抗疫药物的研发没有必然联系。

但从另一方面讲，它又确实非常重要。因为蛋白质的结构在很大程度上决定了它的性质与功能，看清新冠病毒S蛋白、ACE2及其相互作用的结构，相当于看清了“敌人的样子”，为后续科学家的靶向药物研究提供了更多信息。知己知彼，方能百战不殆。

该项研究成果的另一个意义在于，计算生物学的研究人员可以在此基础上去构建不同的模型，进而展开具有针对性的研究，判断什么样的突变可能会进一步提高S蛋白与ACE2的相互作用，从而设计针对S蛋白或者ACE2蛋白的药物和抗体；又或者设计小分子破坏它们之间的相互作用。

这些都为药物设计和检测手段开发提供坚实的基础。

基础科学领域的研究是一个漫长的过程，很多时候需要于默默无闻中坚守。事实上，过去两年，周强实验室一直在研究人源氨基酸转运蛋白，他们锁定了数种目标蛋白，ACE2就是其中一种。而后新冠肺炎疫情爆发，周强团队迅速提升ACE2研究工作的优先级，以最快速度取得研究成果，为后期药物研发提供了关键信息。

【完整研究内容看这里】

Structural basis for the recognition of the 2019-nCoV by human ACE2Renhong Yan, Yuanyuan Zhang, Yingying Guo, Lu Xia, Qiang Zhou

https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2020.02.19.956946v1

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